Adenosina difosfato

composto químico
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Adenosina difosfato
Alerta sobre risco à saúde
Nome IUPAC adenosine 5'-(trihydrogen diphosphate)
Identificadores
Número CAS 58-64-0
PubChem 6022
SMILES
Propriedades
Fórmula molecular C10H15N5O10P2
Massa molar 427.201
Riscos associados
LD50 3333 mg/kg (camundongo, intraperitoneal)[1]
Compostos relacionados
Fosfatos de adenosina relacionados Monofosfato de adenosina
Monofosfato cíclico de adenosina
Trifosfato de adenosina
Compostos relacionados Adenosina difosfato ribose
Citidina difosfato
Difosfato de desoxiadenosina
Guanosina difosfato
Timidina difosfato
Uridina difosfato
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades n, εr, etc.
Dados termodinâmicos Phase behaviour
Solid, liquid, gas
Dados espectrais UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.

Adenosina difosfato ou difosfato de adenosina (abreviado na literatura em inglês ADP, adenosine diphosphate), também conhecido como adenosina pirofosfato ou pirofosfato de adenosina (APP, de adenosine pyrophosphate) é um importante composto orgânico importante no metabolismo celular e é essencial no fluxo de energia das células vivas. ADP é um nucleotídeo, isto é, um composto químico formado por um nucleósido e dois radicais fosfato. Neste caso, compõem o nucleótideo uma base purínica, a adenina, e um açúcar do tipo pentose, que é a ribose. Em termos de estrutura molecular, ADP consiste de três importantes componentes estruturais: uma espinha dorsal de açúcar anexado a adenina e dois grupos fosfato ligado ao átomo de carbono 5 de ribose. O grupo difosfato de ADP é ligado ao carbono 5’ da espinha dorsal de açúcar, enquanto a adenina é ligada ao carbono 1’.[2]

ADP.

É a parte sem fosforilação da ATP. O ADP é produzido quando há alguma descarboxilação em alguns compostos da glicólise no ciclo de Krebs.

ADP pode ser interconvertido a trifosfato de adenosina (ATP) e monofosfato de adenosina (AMP). ATP contém mais um grupo fosfato do que ADP. AMP contém um grupo fosfato a menos. A transferência de energia usada por todos os seres vivos é resultado de defosforilação de ATP por enzimas conhecidas como ATPases. A clivagem de um grupo fosfato de ATP resulta no acoplamento de energia para reações metabólicas e um subproduto de ADP.[2] ATP é continuamente reformado a partir de espécies de baixa energia ADP e AMP. A biossíntese de ATP é alcançada através de processos tais como fosforilação ao nivel de substrato, fosforilação oxidativa e fotofosforilação, todos os quais facilitam a adição de um grupo fosfato a ADP.

Bioenergética

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A ciclagem de ADP fornece a energia necessária para realizar trabalho em um sistema biológico, o processo termodinâmico de transferência de energia de uma fonte para outra. Existem dois tipos de energia: energia potencial e energia cinética. A energia potencial pode ser pensada como energia armazenada ou energia utilizável que está disponível para realizar trabalho. A energia cinética é a energia de um objeto como resultado de seu movimento. O significado do ATP está em sua capacidade de armazenar energia potencial dentro das ligações fosfato. A energia armazenada entre essas ligações pode então ser transferida para realizar trabalho. Por exemplo, a transferência de energia do ATP para a proteína miosina causa uma mudança conformacional ao conectar-se à actina durante a contração muscular.

 
O ciclo de síntese e degradação de ATP; 1 e 2 representam a saída e a entrada de energia, respectivamente.

São necessárias múltiplas reações entre a miosina e a actina para produzir efetivamente uma contração muscular e, portanto, é necessária a disponibilidade de grandes quantidades de ATP para produzir cada contração muscular. Por esta razão, os processos biológicos evoluíram para produzir formas eficientes de repor a energia potencial do ATP a partir do ADP.[3]

A quebra de uma das ligações de fósforo do ATP gera aproximadamente 30,5 kilojoules por mole de ATP (7,3 kcal).[4] ADP pode ser convertido, ou alimentado de volta a ATP através do processo de liberação da energia química disponível nos alimentos; em humanos, isso é constantemente realizado por meio de respiração aeróbica na mitocôndria.[3] As plantas usam caminhos fotossintéticos para converter e armazenar energia da luz solar, também conversão de ADP a ATP.[4] Os animais usam a energia liberada na quebra de glicose e outras moléculas para converter ADP a ATP, que pode então ser usado para alimentar o crescimento necessário e a manutenção das células.[3]

Respiração celular

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Catabolismo

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A via catabólica de dez etapas da glicólise é a fase inicial da liberação de energia livre na quebra da glicose e pode ser dividida em duas fases, a fase preparatória e a fase de compensação. ADP e fosfato são necessários como precursores para sintetizar ATP nas reações de compensação do ciclo TCA (ciclo de Krebs) e mecanismo de fosforilação oxidativa.[5] Durante a fase de compensação da glicólise, as enzimas fosfoglicerato quinase e piruvato quinase facilitam a adição de um grupo fosfato ao ADP por meio de fosforilação a nível de substrato.[6]

 
Visão geral da glicólise

Glicólise

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 Ver artigo principal: Glicólise

Glicólise é realizado por todos os organismos vivos e consiste em 10 etapas. A reação líquida para o processo global de glicólise é:[7]

Glicose + 2 NAD+ + 2 Pi + 2 ADP → 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H2O

As etapas 1 e 3 requerem a entrada de energia derivada da hidrólise de ATP a ADP e Pi (fosfato inorgânico), enquanto as etapas 7 e 10 requerem a entrada de ADP, cada uma produzindo ATP.[8] As enzimas necessárias para quebrar a glicose são encontrados no citoplasma, o fluido viscoso que preenche as células vivas, onde ocorrem as reações glicolíticas.

Ciclo do ácido cítrico

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 Ver artigo principal: Ciclo de Krebs

O ciclo do ácido cítrico, também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo dos ácidos tricarboxílicos (abreviado na literatura em inglês como ciclo TCA, de tricarboxylic acid) é um processo de 8 etapas que leva o piruvato gerado pela glicólise e gera 4 NADH, FADH2 e GTP, que é posteriormente convertido em ATP.[9] É somente na etapa 5, onde o GTP é gerado, por succinil-CoA sintetase, e então convertido a ATP, que ADP é usado (GTP + ADP → GDP + ATP).[10]

Fosforilação oxidativa

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 Ver artigo principal: Fosforilação oxidativa

Fosforilação oxidativa produz 26 dos 30 equivalentes de ATP gerados na respiração celular pela transferência de elétrons de NADH ou FADH2 a O2 através de transportadores de elétrons.[11] A energia liberada quando os elétrons são passados de NADH ou FADH2 de energia mais alta para o O2 de energia mais baixa é requerida para fosforilar ADP e mais uma vez gerar ATP.[12] É esse acoplamento de energia e fosforilação do ADP ao ATP que dá à cadeia de transporte de elétrons o nome de fosforilação oxidativa.

 
ATP-Sintase

Complexo mitocondrial ATP sintase

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 Ver artigo principal: ATP sintase

Durante as fases iniciais da glicólise e do ciclo TCA, cofatores como NAD+ doam e aceitam elétrons[13] que auxiliam na capacidade da cadeia de transporte de elétrons de produzir um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial interna.[14] O complexo ATP sintase existe dentro da membrana mitocondrial (porção FO) e se projeta-se na matriz (porção F1). A energia derivada como resultado do gradiente químico é então usada para sintetizar ATP por acoplar a reação de fosfato inorgânico para ADP no sítio ativo da enzima ATP sintase; a equação para isso pode ser escrito como ADP + Pi → ATP.

Ativação de plaquetas sanguíneas

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Em condições normais, pequenas plaquetas em forma de disco circulam livremente no sangue e sem interação umas com as outras. O ADP é armazenado em corpos densos dentro das plaquetass sanguíneas e é liberado após a ativação plaquetária. O ADP interage com uma família de receptores de ADP encontrados nas plaquetas (P2Y1, P2Y12 e P2X1), que leva à ativação plaquetária.[15]

  • Receptores P2Y1 iniciar a agregação plaquetária e a mudança de forma como resultado de interações com o ADP.
  • Receptores P2Y12 amplificar ainda mais a resposta ao ADP e levar à conclusão da agregação.

ADP no sangue é convertido em adenosina pela ação de ecto-ADPases, inibindo a ativação plaquetária adicional via receptores de adenosina.

Referências

  1. Pharmaceutical Chemistry Journal Vol. 20, Pg. 160, 1986.
  2. a b Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (2008). Lehninger principles of biochemistry . San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1 
  3. a b c Nave, C.R. (2005). «Adenosine Triphosphate». Hyper Physics [serial on the Internet]. Georgia State University 
  4. a b Farabee, M.J. (2002). «The Nature of ATP». ATP and Biological Energy [serial on the Internet]. Arquivado do original em 1 de dezembro de 2007 
  5. Jensen TE, Richter EA (Março 2012). «Regulation of glucose and glycogen metabolism during and after exercise». J. Physiol. 590 (Pt 5): 1069–76. PMC 3381815 . PMID 22199166. doi:10.1113/jphysiol.2011.224972 
  6. Liapounova NA, Hampl V, Gordon PM, Sensen CW, Gedamu L, Dacks JB (Dezembro 2006). «Reconstructing the mosaic glycolytic pathway of the anaerobic eukaryote Monocercomonoides». Eukaryotic Cell. 5 (12): 2138–46. PMC 1694820 . PMID 17071828. doi:10.1128/EC.00258-06 
  7. Medh, J.D (3 Abril 2013). «Glycolysis» (PDF). CSUN.Edu 
  8. Bailey, Regina. «10 Steps of Glycolysis» 
  9. «Citric Acid Cycle» (PDF). Takusagawa’s Note. Consultado em 4 Abril 2013. Arquivado do original (PDF) em 24 Março 2012 
  10. «Biochemistry» (PDF). UCCS.edu. Arquivado do original (PDF) em 28 de fevereiro de 2013 
  11. Freeman, W H (2002). «Oxidative phosphorylation». Consultado em 4 de abril 2013 
  12. Medh, J. D. «Electron Transport Chain (Overview)» (PDF). CSUN.edu. Consultado em 4 de abril 2013 
  13. Belenky P, Bogan KL, Brenner C (Janeiro 2007). «NAD+ metabolism in health and disease». Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12–9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006 
  14. Murray (2003). Harper's illustrated biochemistry. New York: McGraw-Hill. ISBN 0-07-121766-5 
  15. Murugappa, S; Kunapuli, SP (2006). «The role of ADP receptors in platelet function». Front. Biosci. 11: 1977–86. PMID 16368572. doi:10.2741/1939 

Ver também

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