Fosfoglicomutase
A Fosfoglicomutase (número EC: 5.4.2.2) é uma enzima que faz a transferência de um grupo fosforil, num monómero de glucose, da posição 1' para a posição 6' e vice versa. Ou seja, facilita a interconversão de glucose-1-fosfato e glucose-6-fosfato. Já foi mostrado em leveduras que lítio é um inibidor da ação dessa enzima. [1]
Função na glicogenólise
editarA glicogênio fosforilase quebra o glicogênio em monômeros de glicose-1-fosfato. Este monômero, não pode ser prontamente utilizado em vias energéticas. Para isso, é convertido em seu isômero Glicose-6-fosfato pela fosfoglicomutase. A fosfoglicomutase fosforila o carbono da posição 6' e desfosforila o da posição 1'. A glicose-6-fosfato, pode agora ser utilizado na glicólise, via das pentoses-fosfato e também para a síntese de Trealose, dependendo das necessidades energéticas da célula.
Função na glicogênese
editarA proteína fosfoglicomutase também pode favorecer a síntese de glicogênio quando os níveis de glicose sanguíneos estão altos. Nesse caso, glicose-6-fosfato (originado da fosforilação da glicose pela Hexoquinase ou Glicoquinase) é convertida para glicose-1-fosfato. Glicose-1-Fosfato reage com UTP e origina UDP-glicose, numa reação catalisada pela enzima UDP-glicose-pirofosforilase. A junção de monômeros de UDP-glicose pela glicogênio sintase, formarão o glicogênio.
Genes
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Ver também
editarLigações externas
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Referências
- ↑ Masuda CA, Xavier MA, Mattos KA, Galina A, Montero-Lomeli M. Phosphoglucomutase is an in vivo lithium target in yeast. J Biol Chem. 2001 Oct 12;276(41):37794-801. Epub 2001 Aug 10.