Sinaptotagmina
Synaptotagminas são um grupo de 15 proteínas de membrana caracterizadas por uma região N-terminal transmembranar (do inglês, TMR), uma região variábel e domínios C2 C-terminais (C2A e C2B). Há outros grupos de proteínas (nominalmente Ferline, E-Syts, MCTPs, RIMs, Munc13s e B/K) que possuem domínios C2, sendo esses aparentados com as sinaptotagminas.
Função
editarCom base em sua distribuição no cérebro/sistema endócrino e suas propriedades bioquímicas (em especial a capacidade de ligação à cálcio dos domínios C2 de certas sinaptotagminas), essas proteínas tem como função proposta a detecção do nível de cálcio para regulação da liberação de neurotransmissores e para secreção hormonal. Apesar das sinaptotagminas compartilharem um domínio estrutural semelhante e um alto grau de homologia nos domínios C2, nem todas as sinaptotagminas são capazes de fazer ligação com cálcio. Na verdade, apenas 8 das 15 são capazes de tal feito. As sinaptotagminas ligantes de cálcio são as de número 1,2,3,5,6,7,9 e 10.
As sinaptotagminas que se ligam à cálcio agem como sensores de Ca2+ e estão envolvidas em:
- (i) O acoplamento inicial das vesículas sinápticas à membrana pré-sináptica através de interação com neurexina[2] ou SNAP-25[3]
- (ii) Etapas tardias do processo de fusão da vesícula sináptica com a membrana pré-sináptica evocado por Ca2+.[4][5][6]
A ligação da sinaptotagmina ligada à cálcio ao complexo SNARE inibe o efeito de prensa da complexina, permitindo a fusão de vesículas e a continuação do processo de exocitose.[7]
Referências
- ↑ Georgiev, Danko D .; James F . Glazebrook (2007). «Subneuronal processing of information by solitary waves and stochastic processes». In: Lyshevski, Sergey Edward. Nano and Molecular Electronics Handbook. Col: Nano and Microengineering Series. [S.l.]: CRC Press. pp. 17–1–17–41. ISBN 978-0-8493-8528-5. Consultado em 3 de abril de 2015. Arquivado do original em 16 de janeiro de 2016
- ↑ Fukuda M, Moreira JE, Liu V, Sugimori M, Mikoshiba K, Llinas RR (2000). «Role of the conserved WHXL motif in the C terminus of synaptotagmin in synaptic vesicle docking». Proc Natl Acad Sci USA. 97 (26): 14715–14719. PMC 18984
. PMID 11114192. doi:10.1073/pnas.260491197
- ↑
Schiavo G, Stenbeck G, Rothman JE, Söllner TH (1997). «Binding of the synaptic vesicle v-SNARE, synaptotagmin, to the plasma membrane t-SNARE, SNAP-25, can explain docked vesicles at neurotoxin-treated synapses». Proc Natl Acad Sci USA. 94 (3): 997–1001. PMC 19628 . PMID 9023371. doi:10.1073/pnas.94.3.997
- ↑ Pang ZP, Melicoff E, Padgett D, Liu Y, Teich AF, Dickey BF; et al. (2006). «Synaptotagmin-2 is essential for survival and contributes to Ca2+ triggering of neurotransmitter release in central and neuromuscular synapses». The Journal of Neuroscience. 26 (52): 13493–13504. PMID 17192432. doi:10.1523/JNEUROSCI.3519-06.2006
- ↑ Maximov A, Südhof TC (2005). «Autonomous function of synaptotagmin 1 in triggering synchronous release independent of asynchronous release». Neuron. 48 (4): 547–554. PMID 16301172. doi:10.1016/j.neuron.2005.09.006
- ↑ O'Connor V, Lee AG (2002). «Synaptic vesicle fusion and synaptotagmin: 2B or not 2B?». Nature Neuroscience. 5 (9): 823–824. PMID 12196805. doi:10.1038/nn0902-823
- ↑ PMID 19164751 (PubMed)
